ads ads
ورود کاربران

نام کاربری :

رمز عبور :

مرا به خاطر بسپار
فایل های مرتبط
کاربران آنلاین

وضعيت آنلاين ها :
ميهمان :
    11 نفر
اعضا :
    0 نفر
مجموع :
    11 نفر
آمار بازديد :
بازدید های امروز :
    587
تعداد کل بازدید ها :
    24874171
گزارشات سایت

فايل هاي رايگان:
    105 فايل
فایل های غیر رایگان :
    4,490 فايل
فایل های ويژه:
    220 فايل
مجموع كاربران ويژه :
    0 كاربر
مجموع کاربران عادي :
    2,241 كاربر
مقاله تاثیر عملیات آنزیم ها برروی پرزهای سطحی پارچه پنبه ای
screenshot
دسته بندي : پروژه و مقاله,نساجی
حجم فایل : 2.61 مگابايت
فرمت فايل هاي فشرده : word
تعداد صفحات : 177 صفحه
تعداد بازدید : 179 مرتبه


قیمت: 2,500 تومان
پس از پرداخت، لینک دانلود فایل برای شما نشان داده می شود.
امتیاز : -6

فروشنده ی فایل

maghale33
سایر فایل ها
توضیحات :

عنوان : مقاله تاثیر عملیات آنزیم ها برروی پرزهای سطحی پارچه پنبه ای

این فایل با فرمت word و آماده پرینت می باشد

فهرست مطالب
عنوان          صفحه
مقدمه  1
فصل اول: كليات آنزيم ها
1-1- آنزيمها
1-2- نامگذاري آنزيمها
1-3- اثر PH بر فعاليت آنزيم 5
1-4- اثر دما بر واكنشهاي آنزيمي 6
1-5- بازدارندگي فعاليت آنزيم 6
1-6- خواص برجسته آنزيمها 9
1-7- ويژگي آنزيمها براي سوبسترا 9
1-8- آنزيمهاي سلولاز 10
1-9- كاربرد آنزيمها در صنعت نساجي 12
1-10- كاتيوني كردن 17
1-11- رنگرزي 18 
1-12- كهنه نما كردن 19
1-13- ساير كاربردها 20
1-14-  اثر آنزيم بر كاهش وزن و استحكام 21 
1-15-  اثر زمان و غلظت آنزيم در فرآيند 21
1-16- اثر PH در تكميل آنزيمي پنبه 21 
1-17- اثر دما در تكميل آنزيمي پنبه 22
1-18- مكانيسم فعاليت تخريبي سلولاز 25
1-19- روشها 28
1-20- بيوپوبليشينگ 29
1-21- خاتمه فرآيند 31
فصل دوم: مقالات مربوط به عمليات آنزيم زني و بررسي جذب رنگ
2- 1- هیدرولیز الیاف پنبه ای توسط سلولاز 34  
2-2- هیدرولیز مجدد بافت پنبه ای هیدرولیز شده با ا فزایش سلولاز جدید  35
2-3- تغییرات ظرفیت جذب سلولاز پس از هیدرولیز مجدد 36 
2-4- تغییرات خواص  ساختاری الیاف پنبه ای از راه آنالیز دستگاهی SEM و AFM و X-rag و FT-IR در خلال هیدرولیز توسط آنزیم 37 
2-5- تعیین شدت های مربوط به پیوند هیدروژنی توسط FT-IR  38
2-6- تعیین تغییرات ملکولی توسط XRD  38
2-7- هیدرولیز الیاف پنبه ای با سلولاز خام در طولانی مدت 39 
2-8-هیدرولیز دوباره الیاف پنبه ای با سلولاز خام تازه 42 
2-9- کاهش ظرفیت جذب سلولاز در خلال هیدرولیز 42 
2-10- تأثیر کریستالی شدن سلولز روی میزان هیدرولیز 44 
2-11- تغییرات ماوراء ساختاری مشاهده شده توسط AFM  47
2-12- تغییرات ساختاری الیاف پنبه ای آشکار شده با FI-IR اسپکتروسکوپی 51 
2-13- افزایش شدت های مربوط به شبکه پیوند هیدروژنی 52 
 2-14- تغییرات باندهای مادن قرمز در نواحی /Cm 800-1400  53
2-15- بررسي تغييرات در پنبه آنزيم زده اعم از جذب رنگ و مرفولوژي پنبه 54
2-16- كارهاي آزمايشي 57
2-17- روش آنزيم زني 58 
2-18- روش رنگرزي 59 
2-19- اندازه گيري توسط اشعه ايكس 59
2-20- اندازه گيري طيف نسبي مادن قرمز  61
2-21- اندازه گيري طيف نسبي رامان 61
2-22- مشاهدات مربوط به ميكروسكوپ الكتروني 61 
2-23- جذب رنگ ليف پنبه اي مرسريزه عمل شده با سلولاز 64
 2-24- تغيير حالت درجه كريستالي الياف عمل شده توسط سلولاز و جذب رنگ 66
2-25- ميكروسكوپ الكتروني 70 
2-26- قابليت رنگرزي الياف سلولزتوسط رنگهاي راكتيو كه قبلاً تحت عمل آنزيم سلولاز قرار گرفته 75 
2-27- روش رنگرزي 79 
2-28- اندازه گيري توسط اشعه ايكس 80
2-29- اندازه گيري طيف IR  85
2-30- رنگرزي الياف عمل شده توسط سلولاز 87
2-31- ليف رنگ شده كه توسط سلولاز عمل شده است 88
 
فصل سوم: آزمایش ها و محاسبات
3-1-مقدمه 92
3-2- کارهای آزمایشی 92 
3-3- گراف های رنگرزی 94 
3-4- بررسي تغييرات در ساختار سلولز به وسيله SEM  123
فصل چهارم: اطلاعات تكميلي
4-1- مشخصات فنی پارچه  145
4-3- مشخصات رنگ هاي مورد آزمايش 146
4-4- گزارش بررسی نمونه های ارسالی پارچه پنبه ای آنزیم زده با  SEM  150
4-5- توضيح مختصر روش آماري تاگوچي 154
نتايج 170
منابع و مآخذ 171
 
فهرست اشكال
عنوان                                                                                                                                  صفحه
فصل اول: كليات آنزيم ها
شكل 1-1- شكسته شدن پيوند1،4-  - گلوكزيدي توسط آنزيم سلولاز 26
فصل دوم: مقالات مربوط به عمليات آنزيم زني و بررسي جذب رنگ
شكل 2-1 هیدرولیز طولانی مدت الیاف پنبه ای توسط سلولاز A قندهای احیاء شونده B – تغییرات فعالیت های سلولاز – C- عمل مختلف برای CBH 41
شکل2-2 مقایسه کاهش وزن به درصد الیاف پنبه ای بعد از 6 ،12 ، 18 روز هیرولیز 42 
شكل 2-3 تغییرات ظرفیت جذب بعد از هیدرولیز –  تغییر ظرفیت جذب سلولاز روی الیاف پنبه بدون پروسس عدمجذب -B- تغییر ظرفیت جذب خاصه الیاف در سدیم استات بافر در دمای 40 درجه وزمان 10 دقیقه 44
شكل 2-4 تغییرات مورفولوژی الیاف پنبه ای توسطSEM الیاف پنبه ای هیدرولیز شده برای 6 روز D الیاف پنبه ای هیدرولیز شده برای 12 روز  46
شكل 2-5 تغییرات مورنولوژی الیاف پنبه ای توسطAFM الیاف پنبه ای هیدرولیز شده برای 6 روز D الیاف پنبه ای هیدرولیز شده برای 12 روز 49
شكل 2-6  54
شكل 2-7 كاهش وزن در اثر عمل سلولاز در برابر زمان عمل براي الياف مرسريزه شده و فرآوري نشده رانشان مي دهد 58
شكل 2-8 XRD الياف پنبه اي مرسريزه شده عمل شده – پلان هاي Iو II نشان دهنده سلولز I و سلولز II مي باشد 60
شكل 2-9 جذب 3 رنگ راكتيو ميل تركيبي Congo Red د ربراب كاهش وزن در اثر عمل سلولاز روي فيبر عمل نشده 62
شكل2-10 جذب دو رنگ راكتيو وميل تركيبي Congo Red درمقابل افت وزن در اثر عمل سلولاز روي ليف مرسريزه شده 65
شكل 2-11 حالت كريستالي الياف پنبه اي مرسريزه شده و عمل شده در برابر افت وزن 68  
شكل 2-12 الگوهاي XRD ليف پنبه اي عمل نشده وعمل شده باسلولاز براي درصد كاهش وزن نمونه باصفر درصد افت وزن ماده اوليه است براي عمل با سلولاز حرفهاي I وII  پلان ها نشان دهنده سلولز I وII مي باشد 69
شكل 2-13 الگوهاي XRD ليف پنبه مرسريزه و عمل شده با سلولاز براي درصد افت وزن نمونه با صفر درصد كاهش وزن در ماده اوليه براي عمل با سلولاز است.II,I پلان ها نشان دهنده سلولاز II,I مي باشد 69
شكل 2-14 SEM (a) ميگروگرافهاي ليف پنبه عمل نشده(2) درشت نمايي بالاتر از (1) (b)SEM ميكروگرافهاي ليف پنبه عمل نشده با افت وزن 4/9 درصد كه با سلولاز فرآوري شده بود (2) درشت نمايي بالاتراز (1) (c) ميكروليف عمل نشده با افت وزن 3/17 درصد عمل شده با سلولاز 73
شكل 2-15 SEM ميكرو گراف هاي (a) ليف پنبه  مرسريزه (b) ليف پنبه مرسريزه با افت وزن 1/6 درصد عمل شده با سلولاز و (c) ليف پنبه مرسريزه شده با افت وزن 25 درصد عمل شده با سلولاز (d) ليف پنبه اي مرسريزه شده با افت وزن 1/37 درصد عمل شده با سلولاز [(2) بزرگنمايي بيشتر از (1)] . 82
شكل 2-16 حالت تبلور Xc حاصله از اشعه x در برابر كاهش وزن به علت عمل سلولاز را براي الياف پلي نوزيك و كوپرا نشان مي دهد. 83
شكل 2-17 اندكس تبلور Ic بدست آمده توسط روش IR را دربرابر كاهش وزن بعلت فرآوري توسط سلولاز را براي ليف هاي كوپرا وپلي نوزيك نشان مي دهد. 84
شكل 2-18 نمودار عرضي كامل شدت نيمه ماكزيمم يك بازتاب اشعهX  2/1β را در برابر كاهش وزن در اثر عمل با سلولاز را براي الياف پلي نوزيك و كوپرا نشان مي دهد. 84
شكل 2-19 نمودار جذب رنگ تا مرحله اشباع را در برابر كاهش وزن در اثر عمل با سلولاز براي ليف نشان مي دهد. 85
شكل 2-20 نمودار جذب رنگ تا مرحله اشباع در برابر كاهش وزن بعلت عمل توسط سلولاز را نشان مي دهد ميل تركيبي Congo Red نيز درج شده است. 86
شكل 2-21 افت وزن بعلت عمل سلولاز در برابر جذب رنگ ليف پنبه اي يا پنبه 88
فصل سوم : آزمایش ها و محاسبات
شکل 3-1 تصاوير SEM بر روي پارچه خام 124
شکل 3-2 تصاوير SEM بر روي پارچه آنزيم خورده 2% 127
 شکل 3-3 تصاوير SEM بر روي پارچه آنزيم خورده 6% 130
شکل 3-4 تصاوير SEM بر روي پارچه آنزيم خورده 10% 133
فصل چهارم: اطلاعات تكميلي
شكل 4-1 دستگاه SEM 157
 
فهرست جداول
عنوان                                                                                                                                  صفحه
فصل اول: كليات آنزيم ها
جدول 1-1- PH محلول بافر اسيد استيك واستات سديم  22
جدول 1-2 سنگ شويي 28
جدول 1-3 پدبچ 30
فصل دوم: مقالات مربوط به عمليات آنزيم زني و بررسي جذب رنگ
جدول2-1 تعیین پارامتر ساختاری لیف پنبه  (لیفA )در حلال هیدرولیزبا آنزیم 44
جدول 2-2  آنالیز سطحی تصاویر هیدرولیز آنزیمی الیاف پنبه ای 47
جدول 2-3  52  
جدول 2-4 ساختمان رنگها 78
فصل سوم : آزمایش ها و محاسبات
جدول 3-1 روش آماري تاگوچي 93
جدول 3-2 مواد مورد استفاده در رنگرزی با رنگ مستقیم 94
جدول 3-3 مواد مورد استفاده در رنگرزی با رنگ راکتیو 95
جدول 3-4 کلیه محاسبات انجام شده بر روی پارچه پنبه ای  96
جدول3-5 درصد كاهش وزن در اثر آنزيم زني 119
جدول3-6 درصد استحكام باقي مانده نسبت به آنزيم 120
جدول3-7 درصد رمق كشي براي رنگ راكتيو 121
جدول3-8 درصد رمق كشي براي رنگ  مستقيم 122
جدول3-9  نمونه هاي رنگ شده با رنگ مستقيم 136 
فصل چهارم: اطلاعات تكميلي
جدول 4- 1 كاليبراسيون رنگ راكتيو 152
جدول 4-2 كاليبراسيون رنگ مستقيم 154
 
فهرست نمودارها
عنوان                                                                                                                                  صفحه
فصل اول: كليات آنزيم ها
نمودار 1-1 فعاليت آنزيم سلولاز اسيدي بر حسب درجه حرارت 24
نمودار 1-2 تأثير دما درفعاليت سلولاز محصول شركت Sandoz 25
نمودار 1-3 روش استفاده آنزيم سلولاز روي پارچه پنبه اي 30
فصل دوم: مقالات مربوط به عمليات آنزيم زني و بررسي جذب رنگ
فصل سوم : آزمایش ها و محاسبات
نمودار3-1درصدكاهش وزن نسبت به آنزيم 119
نمودار3-2 درصد استحكام باقي مانده نسبت به آنزيم 120 
نمودار3-3 درصد رمق كشي براي رنگ راكتيو 144
نمودار3-4 درصد رمق كشي براي رنگ مستقيم 150
فصل چهارم: اطلاعات تكميلي
نمودار4-1   رنگ راكتيو 151
نمودار4-2 Abs رنگ راكتيو 152
نمودار4-3  رنگ مستقيم 153
نمودار4-4 Abs‌ رنگ مستقيم 153
 
مقدمه 
آنزیمها پروتئینهاي هستند که با وزن ملکولی زیاد که واکنش های بیولوژیکی را کاتاليست می کنند ولی با کاتالیزورهای معمولی تفاوت دارند چون در حرارت و PH محدودی عمل می کنند .
ما در این پروژه با آنزیم سلولاز ، بر روی پارچه پنبه ای تحقیق کرده ایم که سلولاز ها کاتالیست های پروتئینی کلوئیدی با وزن ملکولی بالا است که دستخوش تغییر شده و از موادی چون Triehoderma ، fasariumsolani ، Aspergillusniger و Trichodermavride و غیره تشکیل می گردد که سرعت تغییر پذیری بالایی دارد .
طبقه بندی سلولاز ها معمولا بر اساس محدوده PH حداکثر فعالیت آن ها ،صورت می گیرد . که به سه دسته تقسیم می شوند  
1- پایدار در اسید 
2- پایدار در محیط خنثی 
3- پایدار در قلیا 
سلولاز برای انجام عملیات نهایی بر روی لیف های سلولزی مورد استفاده است و قابلیت رنگ شدن لیف پنبه ای هیدرولیز شده با سایر الیاف تولید شده و هیدرولیز شده فرق دارد.
همچنین در مقالات علمی مطرح شد که نفوذ آنزیم در الیاف پنبه ای تا الیاف سلولز باز یافته راحتر است. لیف پنبه ای برای تهیه لباس بسیار مناسب است بنابراین مطالعه تأثیر سلولاز روی ساختمان مورفولوژی پنبه حائز اهمیت است . 
فصل اول
كليات آنزيم ها
 
1-1- آنزيمها 
آنزيمها پروتئين هايي هستند با وزن مولكولي زياد( در حدود100،000 ) كه واكنشهاي بيولوژيكي راكاتاليز مي كنند، ولي با كاتاليزورهاي معمولي تفاوت دارند چون در حرارت و PH محدودي عمل مي كنند و اصطلاحاً به آنها بيوكاتاليزور گفته مي شود. آنزيمها به علت ويژيگي فوق العاده كاتاليزي كه دارند در زمره مهمترين مولكولهاي حياتي شناخته شده اند.
تا سال 1877 از نام آنزيم ( به معني خمير مايه) استفاده نمي شد ولي ازمدتها قبل از اين تاريخ مي دانستند كه كاتاليزورهاي بيولوژيكي در تخمير قندها وتبديل آنها به الكل نقش دارند واز اين رو نام مايه را به آنها اطلاق مي كردند.
اولين نظريه كلي راجع به كاتاليز شيميايي توسط آنزيمها در سال 1835 به وسيله برزليوس منتشر شد، كه شامل مثالي بود از دياستاز مالت كه امروزه به عنوان يك آنزيم شناخته شده است و متذكر شد كه هيدروليز نشاسته تحت تأثير اين دياستاز به طور مؤثري كاتاليز مي شودتا بوسيله اسيد سولفوريك .
در سال 1860 لوئي پاستور نظريه خود رادر مورد آنزيم اينطور عنوان كرد كه آنزيمها جزئي از ساختمان سلولي ماده مخمر هستند تا اين كه در سال 1897 ادوارد بوخنر با جدا سازي آنزيمهاي مسئول تخمير الكلي از مخمر آن بزرگترين واقعه مهم در تاريخ تحقيقات آنزيم شناسي را انجام داد. زيرا او به روشني نشان داد كه آنزيم هاي كه يك واكنش را كاتاليز مي كنند مستقل از ساختمان  سلولي عمل مي كنند.
در سال 1926 براي اولين بار يك آنزيم به صورت خالص و متبلور به دست آمد اين آنزيم اوره آز بود كه توسط J.B samaner از عصاره نوعي باقلا جدا شده بود. سامنر ثابت كرد كه بلورها پروتئيني اند ونتيجه گرفت كه برخلاف نظريات دانشمندان آن زمان، آنزيمها از نوع پروتئين هستند.
در حال حاضر 2000نوع مختلف آنزيم شناخته شده واكثر آنها به صورت كاملاً خالص جدا شده اند ودر حدود 200 عدد از آنها به صورت متبلور به دست آمده اند.
اطلاعات زيادي در مورد عملكرد آنزيمها در دست نيست و بسياري از چيزها درمورد آنها نا شناخته مانده است . علاوه بر اين هنوز مشخص نشده كه چگونه آنزيمها 
مي توانند واكنش شيميايي را با چنين بازده – دقت و ويژگي ،كاتاليز نمايند[1].
 
1-2- نامگذاري آنزيمها 
نامگذاري و طبقه بندي آنزيمها بر مبناي نام ماده اي كه بايد تجزيه گردد مشخص مي شود ماده اي كه توسط آنزيم تجزيه مي گردد را سوبسترا مي گويند.
براي تعيين نام آنزيمها پسوند آز (Ase)  را به نام سوبسترا اضافه مي كنند مثلاً آنزيم اوره آز هيدروليز اوره را به آمونياك وگاز كربنيك كاتاليز مي كند.
آنزيم فسفاتاز كه باعث هيدروليز نمكهاي فسفات مي شود.
آنزيم پروتاز كه باعث هيدروليز پروتئين ها مي شود.
آنزيم آميلاز كه باعث هيدروليز نشاسته مي شود.
1-3- اثر PH بر فعاليت آنزيم
اغلب آنزيمها در يك PH مشخص داراي فعاليت ماكزيمم مي باشند ودر PH بالاتر و يا پايين تر از آن فعاليتشان كاهش مي يابد . هرچند كه نمودار فعاليت بر حسب تغييرات PH بسياري ازآنزيمها زنگي شكل است ولي ممكن است بطور قابل ملاحظه‌اي با هم متفاوت باشند.
تاثير PH بر فعاليت آنزيم براي هر آنزيم مشخص به رفتار اسيدي- بازي آنزيم و سوبسترا بستگي دارد و همچنين به بسياري از عوامل ديگر كه تجزيه و تحليل آنها معمولاً مشكل است. در اكثر مطالعاتي كه بر روي آنزيمها صورت مي گيرد PH در PH مطلوب يا نزديك به آن ثابت نگه داشته مي شود[1].
1-4- اثر دما بر واكنشهاي آنزيمي
همانطور كه براي بسياري از واكنشهاي شيميايي صدق مي كند معمولاً سرعت واكنش‌هاي كاتاليز شده به وسيله آنزيم با افزايش دما زياد مي شود واين افزايش در محدوده‌اي است كه در آن آنزيم پايدار و داراي فعاليت كامل است.
هرچند غالباً به نظر مي رسد كه واكنشهاي كاتاليز شده به وسيله آنزيم داراي يك دماي مطلوب باشند، ليكن وجود قله در اينگونه نمودارهاي فعاليت كاتاليتيك برحسب دما، به اين علت است كه آنزيم ها به واسطه پروتئيني بودنشان با گرم شدن تغيير ماهيت مي دهند و به محض اينكه دما از حدي فراتر رود غير فعال مي شوند.
بيشتر آنزيمها در دماهاي بالاي 55 تا60 درجه سانتي گراد غيرفعال مي شوند، ليكن بعضي از آنها در دماهاي بسيار بالاتر نيز پايدار و فعال باقي مي مانند. به عنوان مثال مي توان از آنزيمهاي گونه هاي مختلف باكترياي گرمادوست كه درچشمه هاي آب گرم زندگي مي كنند نام برد، اين آنزيمها حتي در دماهاي بالاي 85 درجه سانتي گراد نيز فعالند.
1-5- بازدارندگي فعاليت آنزيم
دو نوع باز دارندگي درمورد آنزيمها وجود دارد.
1- بازدارندگي برگشت پذير  2- بازدارندگي برگشت نا پذير
 
1-5-1- باز دارندگي برگشت پذير
دراين مورد باز دارنده به سرعت و به صورت بازگشت پذير با آنزيم يا مجموعه آنزيم – سوبسترا تركيب مي شود.
سه نوع عمده باز دارندگي برگشت پذير به وسيله اثر بازدارنده ها وجود دارد.
الف- باز دارندگي رقابتي Competitive
ب- بازدارندگي نا رقابتي Uncompetitive
ج- بازدارندگي غير رقابتي Non Competitive [1].‍
1-5-1-1- بازدارندگي رقابتي: 
 نشانه باز دارندگي رقابتي اين است كه بازدارنده مي تواند با آنزيم آزاد تركيب شود به نحوي كه با سوبسترا در پيوستن به آنزيم فعال رقابت كند. بازدارنده رقابتي به صورتي برگشت پذير با آنزيم واكنش مي كند ومجموعه آنزيم – بازدارنده(EI)  را تشكيل مي دهد كه مشابه مجموعه آنزيم – سوبسترا است
E+I →EI
بازدارندگي رقابتي به راحتي از طريق تجربي قابل تشخيص است .
1-5-1-2- بازدارندگي نارقابتي : 
در بازدارندگي نارقابتي باز دارنده با آنزيم آزاد تركيب نمي شود و يا بر واكنش آنزيم با سوبستراي معمولي تأثير نمي گذراد بلكه با مجموعه آنزيم – سوبسترا تركيب مي شود و يك مجموعه غير فعال آنزيم – سوبسترا – بازدارنده ايجاد مي كند كه اين مجموعه نمي تواند متحمل واكنش بعدي كه فرآورده معمولي را بوجود مي آورد بشود.
ES+I→ESI
1-5-1-3- بازدارندگيي غير رقابتي: 
باز دارنده غير رقابتي هم با آنزيم آ‍زاد وهم با مجموعه آنزيم – سوبسترا تركيب مي‌شود و در عمل هر دود مداخله مي كند. باز دارنده هاي غير رقابتي در روي آنزيم به جايگاهي غير از جايگاه فعال متصل مي شوند و غالباً باعث تغيير شكل آنزيم مي گردند و در نتيجه آنزيم مجموعه ES را به سرعت طبيعي تشكيل نمي دهد ودر صورت تشكيل اين مجموعه تجزيه آن براي توليد فرآورده با سرعت طبيعي انجام نمي‌گيرد.
E+I→ EI
ES+I→ESI
كليه بازدارندگيهاي برگشت پذير فقط در شرايط خاصي قابل برگشت پذيري هستند.
1-5-2- بازدارندگي برگشت ناپذير ( تغير شكل آنزيمي ) 
در باز دارندگي برگشت پذير آنزيمها، كه درمورد آن بحث شد عامل بازدارنده با آنزيم يا مجموعه آنزيم- سوبسترا دريك تعادل شركت مي كنند كه به سرعت بر قرار مي شود وبه راحتي برگشت پذير است. ولي بعضي از آنزيمها به صورت برگشت ناپذير غير فعال مي شوند و اين هنگامي صورت مي گيرد كه آنزيمها تحت تأثير عواملي قرار بگيرند كه قادر باشند به طور كوالانسي و دائمي يك گروه عاملي لازم براي كاتاليز را تغيير شكل دهند وملكول آنزيم را غير فعال كنند. اصولاً واكنش بازدارندگي برگشت ناپذير به آهستگي صورت مي گيرد به طوريكه در ابتدا بازدارندگي نا كامل است ولي مداوماً در طول زمان افزايش مي يابد.

نظرات کاربران :

نظری توسط کاربران ثبت نشده است.
شما هم می توانید در مورد این فایل نظر دهید.
کاربر گرامی، لطفاً توجه داشته باشید که این بخش صرفا جهت ارائه نظرات شما درباره ی این محصول در نظر گرفته شده است. در صورتی که سوالی در رابطه با این محصول دارید یا نیازمند مشاوره هستید، فقط از طریق تماس تلفنی با بخش مشاوره اقدام نمایید.
کاربر گرامی چنانچه تمایل دارید، نقد یا نظر شما به نام خودتان در سایت ثبت شود، لطفاً لاگین نمایید.